Viene presentato uno studio di relazione struttura-attività della proteina SyrC, codificata all'interno del cluster biosìntetico della siringomicina, un lipopeptide prodotto dal batterio Pseudomonas syringae pv. syringae. Mutazione sito-diretta della Cys167 e le modifiche all'N-terminale annullano la funzione della proteina. Gli effetti delle modifiche sono stati valutati mediante complementazione funzionale di un ceppo mutante di Pseudomonas syringae pv. syringae nel quale era inattivato il gene syrC, misurando la capacità delle forme mutate di SyrC di ripristinare la produzione della siringomicina.
Biosintesi della siringomicina: correlazione tra la struttura e la funzionalità biosintetica della proteina SyrC / F., Mariotti; Fullone, Maria Rosaria; D. C., Gross; Grgurina, Ingeborg. - In: PETRIA. - ISSN 1120-7698. - STAMPA. - 11(2):(2001), pp. 69-70. (Intervento presentato al convegno 11° Incontro su aspetti molecolari e fisiologici delle interazioni pianta-patogeno tenutosi a ROMA nel 31 maggio-1 giugno).
Biosintesi della siringomicina: correlazione tra la struttura e la funzionalità biosintetica della proteina SyrC
FULLONE, Maria Rosaria;GRGURINA, Ingeborg
2001
Abstract
Viene presentato uno studio di relazione struttura-attività della proteina SyrC, codificata all'interno del cluster biosìntetico della siringomicina, un lipopeptide prodotto dal batterio Pseudomonas syringae pv. syringae. Mutazione sito-diretta della Cys167 e le modifiche all'N-terminale annullano la funzione della proteina. Gli effetti delle modifiche sono stati valutati mediante complementazione funzionale di un ceppo mutante di Pseudomonas syringae pv. syringae nel quale era inattivato il gene syrC, misurando la capacità delle forme mutate di SyrC di ripristinare la produzione della siringomicina.I documenti in IRIS sono protetti da copyright e tutti i diritti sono riservati, salvo diversa indicazione.
