H-1 NMR studies on the interaction of beta-carboline derivatives with human serum albumin

Veglia, G.; Delfini, Maurizio; Del Giudice, M. R.; Gaggelli, E.; Valensin, G.

doi:10.1006/jmre.1997.1301

H-1 NMR studies were performed on two beta-carboline derivatives interacting with human serum albumin. The spin-lattice relaxation rates of the two derivatives, having side chains of different length and polarity, were used to demonstrate a diverse motional behavior in solution together with slightly different relaxation pathways. Single-and double-selective excitation made it possible to evaluate dynamics in the free and protein-bound states. Occurrence of a relatively long hydrophilic chain interacting with the proton-acceptor nitrogen of the beta-carboline moiety was shown to yield lower association constants, slower dissociation rates, and diverse interacting modes with the indole hydrophobic site of the protein. (C) 1998 Academic Press.

H-1 NMR studies on the interaction of beta-carboline derivatives with human serum albumin / G., Veglia; Delfini, Maurizio; M. R., Del Giudice; E., Gaggelli; G., Valensin. - In: JOURNAL OF MAGNETIC RESONANCE. - ISSN 1090-7807. - 130:2(1998), pp. 281-286.

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Titolo:	H-1 NMR studies on the interaction of beta-carboline derivatives with human serum albumin
Autori:	G. Veglia DELFINI, Maurizio M. R. Del Giudice E. Gaggelli G. Valensin mostra contributor esterni nascondi contributor esterni
Data di pubblicazione:	1998
Rivista:	JOURNAL OF MAGNETIC RESONANCE
Citazione:	H-1 NMR studies on the interaction of beta-carboline derivatives with human serum albumin / G., Veglia; Delfini, Maurizio; M. R., Del Giudice; E., Gaggelli; G., Valensin. - In: JOURNAL OF MAGNETIC RESONANCE. - ISSN 1090-7807. - 130:2(1998), pp. 281-286.
Handle:	http://hdl.handle.net/11573/15563
Appartiene alla tipologia:	01a Articolo in rivista

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